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<!DOCTYPE html>

<title>Creatin-Kinase</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Creatin-Kinase</span></h1>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Creatin-Kinase

</th></tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Modell der Gehirntyp-Kreatinkinase (CK-BB-Isozym) des <a href="Haushuhn" title="Haushuhn">Haushuhns</a> (<i>Gallus gallus domesticus</i>), aus <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1qh4">1qh4</a>.<sup id="cite_ref-Eder_1999_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Eder_1999-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Röntgenstruktur</a> der Hühner-BB-CK ist die bis dato mit höchster Auflösung (1,41 <a href="%C3%85ngstr%C3%B6m_(Einheit)" title="Ångström (Einheit)">Å</a>) bestimmte molekulare Struktur eines Mitgliedes der Familie der sogenannten Phosphagenkinasen. Das <a href="Dimer" title="Dimer">Dimer</a> erinnert an die Form einer Banane.

</td></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1QH4">1QH4</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1CRK">1CRK</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1G0W">1G0W</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1VRP">1VRP</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1U6R">1U6R</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2CRK">2CRK</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2GL6">2GL6</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3B6R">3B6R</a></span> <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/3DRB">3DRB</a></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">380 Aminosäuren

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Homodimer, Heterodimer

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">BB, MB, MM

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

<td>Gen-Name(n)

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=CKB">CKB</a></i>, Creatin-Kinase, <i><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.genenames.org/tools/search/#!/all?query=CKM">CKM</a></i>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

<li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P12277">P12277</a></li></ul>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Enzymklassifikation

</th></tr>

<tr>

<td><a href="EC-Nummer" title="EC-Nummer">EC, Kategorie</a>

</td>

<td colspan="2" class="" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.brenda-enzymes.org/enzyme.php?ecno=2.7.3.2">2.7.3.2</a>, <a href="Kinase" title="Kinase">Kinase</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Reaktionsart

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Substrat

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Kreatin" title="Kreatin">Kreatin</a>

</td></tr>

<tr>

<td>Produkte

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">Phosphokreatin

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Homologie-Familie

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://hogenom.univ-lyon1.fr/query_sequence?seq=P12277">Guanidokinase</a>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>

</td></tr>

</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p>Die <b>Creatin-Kinase</b> (auch als <b>CK</b>, <b>CPK</b>, <b>Creatin-Phosphokinase</b> oder als <b>Kreatinkinase</b> bezeichnet; engl. <b>Creatine kinase</b>) ist ein <a href="Enzym" title="Enzym">Enzym</a>, das eine N-Phosphoryl-Gruppe von Phospho-Kreatin auf Adenosindiphosphat (<a href="Adenosindiphosphat" title="Adenosindiphosphat">ADP</a>) überträgt (<a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">Phosphorylierung</a> ist kennzeichnend für <a href="Kinase" title="Kinase">Kinasen</a>). Mit dieser enzymatischen Reaktion wird Adenosintriphosphat (<a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>) – die universelle Energiequelle in allen Zellen – regeneriert. Das Enzym kommt vor allem in allen Muskelzellen und im Gehirn, aber auch in den <a href="Hoden" title="Hoden">Hoden</a>, <a href="Nieren" class="mw-redirect" title="Nieren">Nieren</a>, <a href="Retina" class="mw-redirect" title="Retina">Retina</a> und <a href="Spermien" class="mw-redirect" title="Spermien">Spermien</a> etc. vor. Es werden vier <a href="Isoenzym" title="Isoenzym">Isoenzyme</a> unterschieden:

</p>

<ul><li>CK-MM (Skelettmuskeltyp),</li>

<li>CK-MB (Myokardtyp),</li>

<li>CK-BB (Gehirntyp) und</li>

<li>CK-MiMi oder mt-CK (Mitochondrientyp).<sup id="cite_ref-Saks_2007_2-0" class="reference"><a href="#cite_note-Saks_2007-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup></li></ul>

<p>Manchmal wird das Enzym fälschlich als <i>Kreatin<b>in</b>-Kinase</i> bezeichnet. <a href="Kreatinin" title="Kreatinin">Kreatinin</a> ist allerdings nur das im <a href="Urin" title="Urin">Urin</a> enthaltene Abbauprodukt des <a href="Kreatin" title="Kreatin">Kreatins</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Physiologische_Bedeutung">Physiologische Bedeutung</h2></div>

<p>ATP hat in Organismen vor allem als Energieträger, aber auch als <a href="Signalmolek%C3%BCl" class="mw-redirect" title="Signalmolekül">Signalmolekül</a>, eine herausragende Bedeutung. ATP kann sowohl durch <a href="Substratkettenphosphorylierung" title="Substratkettenphosphorylierung">Substratkettenphosphorylierung</a> als auch durch <a href="Elektronentransportphosphorylierung" class="mw-redirect" title="Elektronentransportphosphorylierung">Elektronentransportphosphorylierung</a> (<a href="Atmungskette" title="Atmungskette">Atmungskette</a>) aus ADP gewonnen werden. Allerdings wird in vielen Geweben mit hohem Energiebedarf, beispielsweise in <a href="Skelettmuskel" title="Skelettmuskel">Skelettmuskeln</a>, Energie nicht ausschließlich in Form von ATP vorgehalten, da die dafür erforderlichen hohen ATP-Konzentrationen ATP-abhängige Stoffwechselprozesse der Zellen stören würden. Stattdessen liegen hohe Konzentrationen des Phosphagens <a href="Phosphokreatin" class="mw-redirect" title="Phosphokreatin">Phosphokreatin</a> vor, dessen <a href="Gruppen%C3%BCbertragungspotenzial" title="Gruppenübertragungspotenzial">Gruppenübertragungspotenzial</a> so hoch ist, dass es ADP zu ATP <a href="Phosphorylierung" title="Phosphorylierung">phosphorylieren</a> kann. Bei kurzfristig hohem Energiebedarf kann ATP durch diese Reaktion, die durch die Creatin-Kinase katalysiert wird, schneller gewonnen werden als durch oxidative Phosphorylierung. Das Creatin-Kinase/Phosphokreatin-System wirkt somit als kurzzeitiger Energiepuffer. Des Weiteren wird durch die Phosphorylierung von ADP zu ATP die intrazelluläre ADP- und Protonenkonzentration verringert, was einer Inaktivierung zellulärer ATPasen und Versauerung des <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosols</a> bei hohem Energiebedarf entgegenwirkt. Durch eine Lokalisation von Creatin-Kinasen an Orten hoher ATPase-Aktivität wird darüber hinaus das lokale ATP/ADP-Verhältnis erhöht, um die thermodynamische Effizienz der ATP-Hydrolyse zu steigern.<sup id="cite_ref-Saks_2007_2-1" class="reference"><a href="#cite_note-Saks_2007-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-Wallimann_1992_4-0" class="reference"><a href="#cite_note-Wallimann_1992-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Des Weiteren dient das Creatin-Kinase/Phosphokreatin-System nicht nur als Energiepuffer, sondern auch zum Energietransport. In den <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a>, einem Kompartiment mit vergleichsweise hohen ATP-Konzentrationen, wird durch die mitochondriale <a href="Isoform" title="Isoform">Isoform</a> der Creatin-Kinase unter ATP-Verbrauch Kreatin phosphoryliert. Das dabei produzierte Phosphokreatin <a href="Diffundieren" class="mw-redirect" title="Diffundieren">diffundiert</a> dann an Orte mit hohem Energiebedarf, wo es durch andere Isoformen der Creatin-Kinase unter ATP-Produktion wieder in Kreatin umgewandelt wird.<sup id="cite_ref-Wallimann_1992_4-1" class="reference"><a href="#cite_note-Wallimann_1992-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Atomare_Struktur_der_zytosolischen_und_mitochondrialen_Creatine-Kinase(CK)-Isoenzyme"><span id="Atomare_Struktur_der_zytosolischen_und_mitochondrialen_Creatine-Kinase.28CK.29-Isoenzyme"></span>Atomare Struktur der zytosolischen und mitochondrialen Creatine-Kinase(CK)-Isoenzyme</h2></div>

<p>Die hochauflösenden Strukturen verschiedener Creatin-Kinase (CK) Isoformen konnten in einer Kooperation der beiden Forschungsgruppen von Theo Wallimann an der <a href="ETH_Z%C3%BCrich" title="ETH Zürich">ETH Zürich</a> und von Wolfgang Kabsch am <a href="Max-Planck-Institut_f%C3%BCr_medizinische_Forschung" title="Max-Planck-Institut für medizinische Forschung">Max-Planck-Institut für medizinische Forschung</a> in Heidelberg auf atomarem Niveau gelöst werden.

Die erste atomare Struktur einer Creatin-Kinase, die mittels <a href="Kristallstrukturanalyse" title="Kristallstrukturanalyse">Röntgenstruktur-Analyse</a> von kristallisierten CK gelöst werden konnten, war die sarcomerische (Muskel-Typ) mitochondriale CK (s-mtCK) 1996,<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> gefolgt von der ubiquitären mitochondrialen CK (u-mtCK) 2000.<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

Im Kristall bilden beide mitochondrialen CK-Isoformen oktamere Strukturen mit 4-facher Symmetrie.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

Die atomare Struktur der bananenförmigen, dimeren, zytosolischen Hirn-Typ (brain-type) BB-CK konnte im Jahre 1999 mit einer Auflösung von 1,4 <a href="%C3%85ngstr%C3%B6m_(Einheit)" title="Ångström (Einheit)">Å</a> gelöst werden.<sup id="cite_ref-Eder_1999_1-1" class="reference"><a href="#cite_note-Eder_1999-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Jedes CK-Monomer im Dimer enthält ein eigenes enzymatisch aktives Zentrum.<sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Creatin-Kinase_in_der_Diagnostik">Creatin-Kinase in der Diagnostik</h2></div>

<p>Die <b>Gesamt-CK</b> ist die Summe der vier Isoenzyme (s. o.). Weil die Gesamt-CK meist N-<a href="Acetylcystein" title="Acetylcystein">Acetylcystein</a>-stabilisiert gemessen wird, wird für Angaben der Gesamt-CK-Aktivität oft die Abkürzung <b>CK-NAC</b> verwendet. Die Messung der CK-MB-Aktivität erfolgt routinemäßig mittels Immuninhibitions-Test. Die Differenzierung der übrigen CK-Isoenzyme erfolgt mittels Elektrophorese. Die Isoenzym-Elektrophorese kann auch zum Nachweis der Makro-CK eingesetzt werden, die bei der Immuninhibition zu unplausiblen Werten führen kann.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Eine Erhöhung der CK-Aktivität im Blut deutet auf eine Herz- oder Skelettmuskelerkrankung hin, bei der Muskelzellen geschädigt wurden. Die CK ist damit ein wichtiges Enzym für die <a href="Diagnose" title="Diagnose">Diagnose</a> von jenen Schädigungen der Herz- und Skelettmuskulatur, die mit einem Anstieg der CK einhergehen. Die Höhe eines CK-Anstiegs und die <a href="Herzinfarkt" title="Herzinfarkt">Infarktgröße</a> korrelieren miteinander. Da man aus der Aktivität der CK schwer zwischen Herz- und anderen Muskelzerstörungen unterscheiden kann, wird immer häufiger das <a href="Kardiales_Troponin" title="Kardiales Troponin">Troponin</a> zur Herzinfarktdiagnostik benutzt. Ist der Wert der CK-MB größer als 6 Prozent der Gesamt-CK, geht man von einem Myocardschaden aus. Bevor die Möglichkeit zur Bestimmung des Troponins bestand, galt eine CK-MB-Erhöhung > 10 % zusammen mit einem charakteristischen EKG-Befund oder charakteristischen Beschwerden als sicherer Infarktnachweis.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Labordiagnostik">Labordiagnostik</h3></div>

<p>In der Labordiagnostik wird die CK-Aktivität aus dem <a href="Blutplasma" title="Blutplasma">Plasma</a> oder dem <a href="Blutserum" title="Blutserum">Serum</a> bei Verdacht auf Herz- oder Skelettmuskelerkrankungen bestimmt. Die Messung der CK-Aktivität im Rahmen der Herzinfarktdiagnostik ist heute jedoch nicht mehr notwendig, da bessere Tests wie Troponin T/I oder CK-MB-Masse (= CK-MB-Konzentration)<sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> verfügbar sind.

</p><p>Referenzbereich für Messungen bei 37 °C nach IFCC (U = <a href="Enzymeinheit" title="Enzymeinheit">Enzymeinheit</a>, angegeben pro Liter (l))

</p>

<ul><li>Frauen: <145 U/l,</li>

<li>Männer: <170 U/l.</li></ul>

<p>Kinder:

</p>

<dl><dd>weibl.: < 154 U/l</dd>

<dd>männl.: < 247 U/l</dd></dl>

<dl><dd>weibl.: < 123 U/l</dd>

<dd>männl.: < 270 U/l</dd></dl>

<p>Bei allgemeinen Muskelerkrankungen, wie der Progressiven <a href="Muskeldystrophie" title="Muskeldystrophie">Muskeldystrophie</a>, <a href="Post-Polio-Syndrom" title="Post-Polio-Syndrom">Post-Polio-Syndrom</a> oder <a href="Myositis" title="Myositis">Myositis</a>, ist die CK-Aktivität auf über 25000 U/l stark erhöht. Bei einem Herzinfarkt liegt die CK-Aktivität meistens unter 7500 U/l.

</p><p>Bei intensivem, <a href="Muskelkontraktion#Kontraktionsarten" title="Muskelkontraktion">exzentrischem</a> (negativ, nachgebend) Krafttraining, <a href="EMS-Training" class="mw-redirect" title="EMS-Training">EMS-Training</a> und im Spitzen-Ausdauersportbereich werden des Öfteren Werte in Bereichen von 20.000 bis 45.000 gemessen, zumeist zwei oder drei Tage nach der Belastung.

Ein erhöhter Wert kann also auch auf ein vorhergehendes Training zurückzuführen sein, wobei bereits ein Wert über 10.000 U/l zu <a href="Nierenversagen" title="Nierenversagen">Nierenversagen</a> führen kann.

</p><p>Gerade Krafttrainingsübungen wie z. B. tiefe Kniebeugen, Kreuzheben und Klimmzüge oder Ruderbewegungen und Ausdauersportarten, welche die großen Muskeln hochintensiv belasten, erhöhen die CK-Werte schnell auf Werte jenseits der 1000 U/l.<sup id="cite_ref-pedersen2019major_13-0" class="reference"><a href="#cite_note-pedersen2019major-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Nach Operationen, Injektionen (<a href="Intramuskul%C3%A4re_Injektion" title="Intramuskuläre Injektion">intramuskulär</a>) und Verletzungen, bei denen Muskelzellen betroffen sind, steigt die CK-Aktivität ebenfalls an. Hier ist die Aktivität abhängig von der Größe der Verletzung.

</p><p>Auch Medikamente wie <a href="Statin" title="Statin">Statine</a> und <a href="Fibrate" title="Fibrate">Fibrate</a> können die CK-Konzentration im Blut beeinflussen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Intermembranraum" title="Intermembranraum">Intermembranraum</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Neumeister, Besenthal, Liebrich: <i>Klinikleitfaden Labordiagnostik.</i> Urban&Fischer, München / Jena 2003, ISBN 3-437-22231-7.</li>

<li>Lothar Thomas: <i>Labor und Diagnose.</i> TH-Books, Frankfurt am Main 2005, ISBN 3-9805215-5-9.</li>

<li>T. Wallimann, M. Wyss, D. Brdiczka, K. Nicolay, H. M. Eppenberger: <cite style="font-style:italic">Intracellular compartmentation, structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands: the ‘phosphocreatine circuit’ for cellular energy homeostasis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochem. J.</cite> 281 (Pt 1). Jahrgang, Januar 1992, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>21–40</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1731757?dopt=Abstract">PMID 1731757</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130636/">PMC 1130636</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=Intracellular+compartmentation%2C+structure+and+function+of+creatine+kinase+isoenzymes+in+tissues+with+high+and+fluctuating+energy+demands%3A+the+%E2%80%98phosphocreatine+circuit%E2%80%99+for+cellular+energy+homeostasis&rft.au=T.+Wallimann%2C+M.+Wyss%2C+D.+Brdiczka%2C+...&rft.btitle=Biochem.+J.&rft.date=1992-01&rft.genre=book&rft.pages=21-40&rft.pmc=1130636&rft.pmid=1731757&rft.volume=281+%28Pt+1%29.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li>

<li>G. Schumann, R. Bonora, F. Ceriotti u. a.: <cite style="font-style:italic">IFCC primary reference procedures for the measurement of catalytic activity concentrations of enzymes at 37 degrees C. Part 2. Reference procedure for the measurement of catalytic concentration of creatine kinase</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clin. Chem. Lab. Med.</cite> 40. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>6</span>, Juni 2002, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>635–642</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1515/CCLM.2002.110">10.1515/CCLM.2002.110</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/12211662?dopt=Abstract">PMID 12211662</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=IFCC+primary+reference+procedures+for+the+measurement+of+catalytic+activity+concentrations+of+enzymes+at+37+degrees+C.+Part+2.+Reference+procedure+for+the+measurement+of+catalytic+concentration+of+creatine+kinase&rft.au=G.+Schumann%2C+R.+Bonora%2C+F.+Ceriotti+u.+a.&rft.date=2002-06&rft.doi=10.1515%2FCCLM.2002.110&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Clin.+Chem.+Lab.+Med.&rft.pages=635-642&rft.pmid=12211662&rft.volume=40.+Jahrgang" style="display:none"> </span></li>

<li>T. Wallimann, M. Tokarska-Schlattner, U. Schlattner: <i>The creatine kinase system and pleiotropic effects of creatine.</i> In: <i>Amino Acids</i>, 40, Nr. 5, Mai 2011, S. 1271–1296, <a href="https://doi.org/10.1007/s00726-011-0877-3" class="extiw external" title="doi:10.1007/s00726-011-0877-3">doi:10.1007/s00726-011-0877-3</a>.</li>

<li>F. R. Clara: <i>Die Hypothyreose als Ursache für die CPK-MM Erhöhung bei Herzpatienten.</i> In: <i>Schweiz. Med. Wchschr.</i>, Dezember 1976.</li>

<li>William Graham Wood, Udo Kramer: <cite style="font-style:italic">Re.: Correction to the IFCC primary reference method for the measurement of catalytic activity concentration of enzymes at 37C- part 2: reference procedure for the measurement of creatine kinase</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Clinical Chemistry and Laboratory Medicine</cite>. <span style="white-space:nowrap">Band<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>42</span>, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>3</span>, 2004, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>635–642</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1515/CCLM.2004.063">10.1515/CCLM.2004.063</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=Re.%3A+Correction+to+the+IFCC+primary+reference+method+for+the+measurement+of+catalytic+activity+concentration+of+enzymes+at+37C-+part+2%3A+reference+procedure+for+the+measurement+of+creatine+kinase&rft.au=William+Graham+Wood%2C+Udo+Kramer&rft.date=2004&rft.doi=10.1515%2FCCLM.2004.063&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Clinical+Chemistry+and+Laboratory+Medicine&rft.pages=635-642&rft.volume=42" style="display:none"> </span></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://flexikon.doccheck.com/de/Creatinkinase">Creatinkinase.</a> In: <i>DocCheck Flexikon</i>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://flexikon.doccheck.com/de/CK-MB">CK-MB.</a> In: <i>DocCheck Flexikon</i>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spiegel.de/gesundheit/ernaehrung/ems-risiken-des-elektrostimulationstraining-a-1024064.html">Muskelkraft durch EMS-Training.</a> In: <i><a href="Spiegel_Online" class="mw-redirect" title="Spiegel Online">Spiegel Online</a></i>.</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.springermedizin.de/emedpedia/detail/lexikon-der-medizinischen-laboratoriumsdiagnostik/kreatinkinase?epediaDoi=10.1007/978-3-662-49054-9_1779">Kreatinkinase.</a> In: <i>Lexikon der Medizinischen Laboratoriumsdiagnostik</i>.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Eder_1999-1"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Eder_1999_1-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Eder_1999_1-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">M. Eder, U. Schlattner, A. Becker, T. Wallimann, W. Kabsch, K. Fritz-Wolf: <i>Crystal structure of brain-type creatine kinase at 1.41 A resolution.</i> In: <i>Protein science: a publication of the Protein Society.</i> Band 8, Nummer 11, November 1999, S. 2258–2269, <a href="https://doi.org/10.1110/ps.8.11.2258" class="extiw external" title="doi:10.1110/ps.8.11.2258">doi:10.1110/ps.8.11.2258</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10595529?dopt=Abstract">PMID 10595529</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2144193/">PMC 2144193</a> (freier Volltext).</span>

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<li id="cite_note-Saks_2007-2"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Saks_2007_2-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Saks_2007_2-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">U. Schlattner, M. Tokarska-Schlattner, T. Wallimann: <cite style="font-style:italic">Mitochondrial creatine kinase in human health and disease</cite>. In: <cite style="font-style:italic"><a href="Biochim._Biophys._Acta" class="mw-redirect" title="Biochim. Biophys. Acta">Biochim. Biophys. Acta</a></cite>. 1762. Jahrgang, <span style="white-space:nowrap">Nr.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>2</span>, Februar 2006, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>164–180</span>, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbadis.2005.09.004">10.1016/j.bbadis.2005.09.004</a></span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16236486?dopt=Abstract">PMID 16236486</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=Mitochondrial+creatine+kinase+in+human+health+and+disease&rft.au=U.+Schlattner%2C+M.+Tokarska-Schlattner%2C+T.+Wallimann&rft.date=2006-02&rft.doi=10.1016%2Fj.bbadis.2005.09.004&rft.genre=journal&rft.issue=2&rft.jtitle=Biochim.+Biophys.+Acta&rft.pages=164-180&rft.pmid=16236486&rft.volume=1762.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

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<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">T. Wallimann u. a.: <i>The Phosphocreatine Circuit: Molecular and Cellular Physiology of Creatine Kinases, Sensitivity to Free Radicals, and Enhancement by Creatine Supplementation.</i> In: Valdur Saks (Hrsg.): <i>Molecular System Bioenegetics.</i> Wiley 2007, ISBN 978-3-527-31787-5.</span>

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<li id="cite_note-Wallimann_1992-4"><span class="mw-cite-backlink">↑ <sup><a href="#cite_ref-Wallimann_1992_4-0">a</a></sup> <sup><a href="#cite_ref-Wallimann_1992_4-1">b</a></sup></span> <span class="reference-text">T. Wallimann, M. Wyss, D. Brdiczka, K. Nicolay, H.M. Eppenberger: <cite style="font-style:italic">Intracellular compartmentation, structure and function of creatine kinase isoenzymes in tissues with high and fluctuating energy demands: The ‘phosphocreatine circuit’ for cellular energy homeostasis</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Biochemical Journal</cite>. 281 (Pt.1). Jahrgang, 1992, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>21–40</span>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1731757?dopt=Abstract">PMID 1731757</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC1130636/">PMC 1130636</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=Intracellular+compartmentation%2C+structure+and+function+of+creatine+kinase+isoenzymes+in+tissues+with+high+and+fluctuating+energy+demands%3A+The+%E2%80%98phosphocreatine+circuit%E2%80%99+for+cellular+energy+homeostasis&rft.au=T.%26%2332%3BWallimann%2C%26%2332%3BM.%26%2332%3BWyss%2C%26%2332%3BD.%26%2332%3BBrdiczka%2C+...&rft.btitle=The+Biochemical+Journal&rft.date=1992&rft.genre=book&rft.pages=21-40&rft.pmc=1130636&rft.pmid=1731757&rft.volume=281+%28Pt.1%29.+Jahrgang" style="display:none"> </span></span>

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<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">Eder et al.: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://publicationslist.org/data/theo.wallimann/ref-101/Eder-X-ray.uMtCK.pdf">publicationslist.org</a> (PDF; 501 kB) 2000</span>

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<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite">Lothar Thomas: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.labor-und-diagnose-2020.de/k01.html"><i>Labor und Diagnose 2020.</i></a> Kapitel 01: Enzyme. 2020,<span class="Abrufdatum"> abgerufen am 23. November 2020</span>.</span><span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3ACreatin-Kinase&rft.title=Labor+und+Diagnose+2020&rft.description=Labor+und+Diagnose+2020&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.labor-und-diagnose-2020.de%2Fk01.html&rft.creator=Lothar+Thomas&rft.date=2020&rft.language=de"> </span></span>

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<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text"><span class="cite"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20150402154734/http://www.uniklinik-ulm.de/struktur/institute/klinische-chemie/home/praeanalytik/untersuchungen-leistungsverzeichnis/abcd/ck-mb-masse.html"><i>CK-MB-Masse, Synonym CK-MB-Konzentration.</i></a> In: <i>Klinische Chemie, Präanalytik, Untersuchungen (Leistungsverzeichnis).</i> Universitätsklinikum Ulm, 10. September 2013, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

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</li>

<li id="cite_note-pedersen2019major-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-pedersen2019major_13-0">↑</a></span> <span class="reference-text">E. S. Pedersen, S. Tengesdal, M. Radtke, K. A. L. Rise: <cite style="font-style:italic">Major increase in creatine kinase after intensive exercise</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Tidsskrift for Den norske legeforening</cite>. 2019, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.4045/tidsskr.18.0120">10.4045/tidsskr.18.0120</a></span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Creatin-Kinase&rft.atitle=Major+increase+in+creatine+kinase+after+intensive+exercise&rft.au=E.+S.+Pedersen%2C+S.+Tengesdal%2C+M.+Radtke%2C+...&rft.btitle=Tidsskrift+for+Den+norske+legeforening&rft.date=2019&rft.doi=10.4045%2Ftidsskr.18.0120&rft.genre=book" style="display:none"> </span></span>

</li>

</ol>

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Dieser Artikel behandelt ein Gesundheitsthema. Er dient weder der Selbstdiagnose noch wird dadurch eine Diagnose durch einen Arzt ersetzt. Bitte hierzu den Hinweis zu Gesundheitsthemen beachten!</div>

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Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2025-04-22" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Creatin-Kinase&oldid=255363834">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

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